研究小组通过劫持蛋白质合成中涉及的两个因素,找到了细菌包围邻近细胞的新方法

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所以他们不能使用智能手机或WiFi,但是细菌已经进化出了一些非常复杂的策略来相互交流。由此产生的互动是一种微妙的合作平衡,在某些情况下,是竞争。
这些种内交换发生在依赖于接触的生长抑制(CDI)系统中,该系统通过细胞间的接触调节细胞活动,并在各种革兰氏阴性细菌中发现,包括重要的人类病原体,如大肠杆菌。
加州大学圣巴巴拉分校的生物学家们进行了一项新的研究,研究了一种特殊的e - coli-EC869病毒,它是如何导致人类腹泻或出血性结肠炎的,它通过转移抑制细胞生长的毒素来破坏它的邻居。其他UCSB研究人员之前的研究表明,不同的大肠杆菌变异需要一个“许可因子”来激活毒素。发表在《美国国家科学院院刊》(Proceedings of The National Academy of Sciences)杂志上的这篇新论文的作者想知道,EC869是否也需要在靶细胞中结合蛋白质来激活它的毒素。
答案是肯定的。
许多毒素抑制翻译,即信使RNA (mRNA)序列转化为蛋白质的基本过程。一些毒素通过破坏转移rna (trna),帮助解码mRNA序列的分子完成这一过程,主要作者Allison Jones指出。
“我们发现,一种由trna -裂解毒药组成的类,使细胞与之前的毒素不同,它们劫持了蛋白质合成中涉及的两个关键因素,并利用它们来寻找细胞的受害者,”UCSB分子、细胞和发育生物学(MCDB)的研究生琼斯说。
琼斯和她的同事发现,EC869毒素与细菌中最丰富的蛋白质结合,即延长因子Tu (EF-Tu)。EF-Tu在蛋白质合成中的作用是与tRNA分子结合。这种结合作用不仅能激活毒素,还能帮助锁定真正的目标:tRNA分子。而不是任何tRNA: EC869只在细胞内的46种类型中分离出两种特定的tRNA分子。
“这些毒素似乎是骑在eftu身上的,它们发现了trna,而且它们在细胞中也很重要,”作者之一Fernando Garza-Sanchez说,他是海斯实验室的MCDB工作人员。“然而,除了EF-Tu,这些毒素还需要有另一个延伸因子,EF-Ts。”
琼斯解释说:“我们不确定efts的作用,因为这种毒素似乎并没有固定的结合在一起。”
一个可能的暗示来自这样一个事实:这类毒素只会减少特定的tRNA分子。研究人员假设这些毒素被固定在EF-Tu中,并在特定目标到达之前释放不同的tRNA分子。一旦正确的tRNA被加载,它将被切割,稳定并释放。
琼斯说:“我们的研究支持了一种不确定的作用,即在蛋白质合成过程中,在将trna运送到eftu中发挥积极作用。”“观察这种毒素与蛋白质合成装置成员之间的相互作用是否在细胞间通讯中起作用,将是一件有趣的事情。”

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